BCM-514

Biochimie des protéines

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1.0 Les acides aminés

Introduction

"(...)La substance organique qui est présente dans toutes les parties du corps animal et, comme nous allons le voir, du royaume végétal, pourrait être appelée protéine, de πρωτειοσ (au premier rang) (...)"
Gerardus Johannes Mulder
Journal für praktische Chemie 16, 129 (1839)

Voilà, c'est ainsi que le mot protéine entra dans notre vocabulaire. À cause de leur capacité d'adopter une infinité de formes et de leur synthèse à même les cellules, les protéines sont l'outil à tout faire du monde vivant, le canif suisse de l'évolution, les blocs Lego avec lesquels tout ce qui vit est bâti.

Des protéines structurales maintiennent la forme des cellules et des organismes. Des protéines enzymatiques contrôlent des milliers de réactions qui s'entrecroisent en un élégant ballet chimique d'anabolisme et de catabolisme. Des protéines reconnaissent et détruisent les substances étrangères et nocives. Des protéines assurent que le plan a partir duquel elles sont toutes construites (l'ADN) soit reproduit pour les générations futures.

Nous nous nourrissons de protéines provenant de tous les royaumes du monde vivant; nous nous en vêtons depuis que nous avons appris a apprécier la chaleur de la laine, la douceur de la soie ou la résistance du cuir; nous en faisons des médicaments; nous cherchons même a reproduire industriellement des fibres protéiques plus solides que l'acier et aussi légére que la soie comme en fabriquent nos congénères invertébrés. Plus que jamais, l'utilisation des protéines est au coeur même de notre vie a tous.

Le cours BCM-514, biochimie des protéines, présuppose que vous en savez déjà beaucoup sur ces molécules. Vous y aurez l'occasion de revoir, d'approfondir et d'y mettre en contexte des notions acquises au cours de vos études. Ne vous étonnez pas de vous sentir parfois en terrain familier; nous commencerons en effet par une révision des notions physico-chimiques qui nous permettent de comprendre la structure et le fonctionnement des protéines, afin de bien saisir un peu plus tard comment ces paramètres influencent notre stratégie de purification ou d'analyse... car l'essentiel du cours se consacre à l'utilisation de ces connaissances biochimiques, que ce soit pour mieux comprendre les mécanismes moléculaires de la cellule ou pour produire et purifier les protéines à des fins analytiques ou industrielles.

Nous parlerons donc de différentes techniques de purification et d'observation des protéines, d'une part dans le contexte des travaux de recherche académique à petite échelle et d'autre part dans le contexte de projets de plus grande envergure auxquels on colle souvent l'étiquette de projets en protéomique.

Nous discuterons aussi des travaux de l'industrie privée sur différents aspects de la biochimie des protéines, particulièrement dans le domaine pharmaceutique.

Mais tout d'abord, revenons-en aux sources et consacrons quelques pages aux notions de base sur la biochimie protéique...

(Veuillez choisir l'une des sections suivantes; elle s'ouvrira dans une autre fenêtre).

 

Tableau récapitulatif d'informations utiles

Acide aminé Classe pK1 pK2 pK3 pI a-hélice feuillet b tourb hydrophobicité
selon Sweet et Eisenberg (1983), JMB 171, 479-88.
Glycine (G, Gly) à part! 2,35 9,6   5,97 0,43 0,58 1,77 -0,67
       
Alanine (A, Ala) aliphatique 2,34 9,69   6,01 1,41 0,72 0,82 -0,4
Valine (V, Val) aliphatique 2,32 9,62   5,97 0,9 1,87 0,41 0,91
Leucine (L, Leu) aliphatique 2,36 9,6   5,98 1,34 1,22 0,57 1,22
Isoleucine (I, Ile) aliphatique 2,36 9,68   6,02 1,09 1,67 0,47 1,25
Proline (P, Pro) aliphatique 1,99 10,96   6,48 0,34 0,31 1,32 -0,49
  imino acide                
       
Phenylalanine (F, Phe) aromatique 1,83 9,13   5,48 1,16 1,33 0,59 1,92
Tyrosine (Y, Tyr) aromatique 2,2 9,11 10,07 5,66 0,74 1,45 0,76 1,67
Tryptophane (W, Trp) aromatique 2,38 9,39   5,89 1,02 1,35 0,65 0,5
       
Sérine (S, Ser) polaire, 2,21 9,15   5,68 0,57 0,96 1,22 -0,55
  non-chargé                
Thréonine (T, Thr) polaire, 2,11 9,62   5,87 0,76 1,17 0,9 -0,28
  non-chargé                
Asparagine (N, Asn) polaire, 2,02 8,08   5,41 0,76 0,48 1,34 -0,92
  non-chargé                
Glutamine (Q, Gln) polaire, 2,17 9,13   5,65 1,27 0,98 0,84 -0,91
non-chargé        
       
Cystéine (C, Cys) soufre 1,96 8,18 10,28 5,07 0,66 1,4 0,54 0,17
Methionine (M, Met) soufre;

caractère aliphatique

2,28 9,21   5,74 1,3 1,14 0,52 1,02
       
Acide aspartique (D, Asp) chargé, acide 2,19 9,6 3,65 2,77 0,99 0,39 1,24 -1,31
Acide glutamique (E, Glu) chargé, acide 2,19 9,67 4,25 3,22 1,59 0,52 1,01 -1,22
       
Histidine (H, His) chargé, basique 1,82 9,17 6 7,59 1,05 0,8 0,81 -0,64
Lysine (K, Lys) chargé, basique 2,18 8,95 10,53 9,74 1,23 0,69 1,07 -0,67
Arginine (R, Arg) chargé, basique 2,17 9,04 12,48 10,8 1,21 0,84 0,9 -0,59
1= aléatoire  
>1 = favorisé >1 = +hydrophobe  
<1 - défavorisé <1 = + hydrophile  

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